氨基酸

胺基酸（英语：amino acid）是生物学上重要的有机化合物，由胺基（-NH₂）和羧基（-COOH）两个官能团与一个侧链组成。胺基酸是构成蛋白质的基本单位，赋予蛋白质特定的分子结构形态，使其分子具有生化活性（biochemical activity）。蛋白质是生物体重要的生物活性分子（bioactive molecule），包括催化新陈代谢的酶（又称“酵素”）。

根据氨基连结在羧酸中的碳原子的位置，可将蛋白质分为α、β、γ、δ……等类型。在人工合成胺基酸成功以前，胺基酸主要来源于蛋白质水解，而天然蛋白质水解所得的胺基酸大多为α-胺基酸，因此在生化领域，“胺基酸”默认指α-胺基酸。至于β、γ、δ……ω等胺基酸，在生化研究中用途较少，大都用于有机合成、石油化工、医疗等方面。

不同的胺基酸脱水缩合形成肽（peptide），其缩合产生的酰胺键称肽键。肽虽然和蛋白质在化学本质上除了聚合的长度外没什么不同，但是往往不像蛋白质有多级构造与特定功能。

历史

1800年代初期，人们就发现了几种氨基酸^[1]^[2]。1806年，法国化学家发现了天冬酰胺，这是第一种被发现的氨基酸。1810年，胱氨酸被发现。1820年，甘氨酸和亮氨酸被发现。1935年，苏氨酸被发现^[3]^[4]。

基本结构

在化学中，胺基酸指的是结构中含有胺基（-NH₂ ）和羧基（-COOH）的有机化合物。根据胺基连结在羧酸中碳原子的位置，可分为α、β、γ、δ……等等的胺基酸：α胺基酸的胺基和羧基连在同一个碳原子上，β胺基酸的胺基和羧基连在相邻的碳原子上，以此类推。在生物学中，胺基酸通常特指α胺基酸，即胺基和羧基直接连接在同一个-CH-结构上的胺基酸，其通式是H₂NCHRCOOH（R代表某种有机取代基）。

蛋白质经水解后，即生成20种胺基酸，如甘胺酸（Glycine）、丙胺酸（Alanine）、缬胺酸（Valine）、亮胺酸（Leucine）、异亮胺酸（Isoleucine）、苯丙胺酸（Phenylalanine）、色胺酸（Tryptophan）、酪胺酸（Tyrosine）、天门冬胺酸（Aspartate）、组胺酸（Histidine）、天门冬酰胺（Asparagine）、麸胺酸（Glutamate）、赖胺酸（Lysine）、谷胺酰胺（Glutamine）、甲硫胺酸（Methionine）、精胺酸（Arginine）、丝胺酸（Serine）、苏胺酸（Threonine）、半胱胺酸（Cysteine）、脯胺酸（Proline）等等。

分类

根据其结合基团不同。可分为脂肪族胺基酸、芳香族胺基酸、杂环胺基酸、无环胺基酸(acyclic)、碱性胺基酸、含硫胺基酸、含羟基(醇)胺基酸、含碘胺基酸等。

理化特性

天然的氨基酸都是无色结晶。熔点约在230℃以上，熔融时分解并放出CO₂；都能溶于强酸或强碱溶液中，除胱胺酸、酪胺酸、二碘甲状腺素（英语：Diiodotyrosine）外，均易溶于水；除脯胺酸和羟脯胺酸外，均难溶于乙醇和乙醚。
具有两性。有碱性[二元胺基一元羧酸，例如赖胺酸（lysine）]；酸性[一元胺基二元羧酸，例如谷胺酸（Glutamic acid）]；中性[一元胺基一元羧酸，例如丙胺酸（Alanine）]三种类型。大多数胺基酸都呈显不同程度的酸性或碱性，呈显中性的较少。所以既能与酸结合成盐，也能与碱结合成盐。
除甘胺酸外，因不对称碳的关系，胺基酸呈旋光性。特别地，在生物化学上，以甘油醛为基准依分子的绝对构型又分：D型和L型。组成天然蛋白质的胺基酸，都属L型。

构成天然蛋白质的20种常见胺基酸列表

缩写	缩写	全名	中文译名	支链	分子量	等电点	解离常数（羧基）	解离常数（胺基）	pKr(R)	其他
A	Ala	Alanine	丙胺酸	疏水性	89.09	6.11	2.35	9.87
C	Cys	Cysteine	半胱胺酸	亲水性	121.16	5.05	1.92	10.70	8.37
D	Asp	Aspartate	天门冬胺酸	酸性	133.10	2.85	1.99	9.90	3.90
E	Glu	Glutamate	麸胺酸	酸性	147.13	3.15	2.10	9.47	4.07
F	Phe	Phenylalanine	苯丙胺酸	疏水性	165.19	5.49	2.20	9.31
G	Gly	Glycine	甘胺酸	疏水性	75.07	6.06	2.35	9.78		没有旋光性
H	His	Histidine	组胺酸	碱性	155.16	7.60	1.80	9.33	6.04
I	Ile	Isoleucine	异白胺酸	疏水性	131.17	6.05	2.32	9.76
K	Lys	Lysine	离胺酸	碱性	146.19	9.60	2.16	9.06	10.54
L	Leu	Leucine	白胺酸	疏水性	131.17	6.01	2.33	9.74
M	Met	Methionine	甲硫胺酸	疏水性	149.21	5.74	2.13	9.28		蛋白质合成时第一个胺基酸，可能在转译过程被移除
N	Asn	Asparagine	天门冬酰胺	亲水性	132.12	5.41	2.14	8.72
P	Pro	Proline	脯胺酸	疏水性	115.13	6.30	1.95	10.64		会破坏蛋白质α螺旋结构
Q	Gln	Glutamine	麸酰胺酸	亲水性	146.15	5.65	2.17	9.13
R	Arg	Arginine	精胺酸	碱性	174.20	10.76	1.82	8.99	12.48
S	Ser	Serine	丝胺酸	亲水性	105.09	5.68	2.19	9.21
T	Thr	Threonine	苏胺酸	亲水性	119.12	5.60	2.09	9.10
V	Val	Valine	缬胺酸	疏水性	117.15	6.00	2.39	9.74
W	Trp	Tryptophan	色胺酸	疏水性	204.23	5.89	2.46	9.41
Y	Tyr	Tyrosine	酪胺酸	亲水性	181.19	5.64	2.20	9.21	10.46

标准胺基酸

共20种，是组成生命体中的蛋白质的主要单元，第21和第22种胺基酸，硒半胱胺酸和吡咯离胺酸，分别用通常的终止密码子UGA和UAG编码，出现在少数蛋白质中。

主要化学性质

以下的分子量是根据各元素的同位素在自然界的丰度所做的平均值。此外由于形成肽键时，会减少一个水分子，因此蛋白质中单一胺基酸的分子量，比下表数值少了18.01524 Da。

胺基酸	分子量（Da）	pI	pK₁（α-COOH）	pK₂（α-⁺NH₃）
丙胺酸	89.09404	6.01	2.35	9.87
半胱胺酸	121.15404	5.05	1.92	10.70
硒半胱胺酸	169.06
天冬胺酸	133.10384	2.85	1.99	9.90
谷胺酸	147.13074	3.15	2.10	9.47
苯丙胺酸	165.19184	5.49	2.20	9.31
甘胺酸	75.06714	6.06	2.35	9.78
组胺酸	155.15634	7.60	1.80	9.33
异亮胺酸	131.17464	6.05	2.32	9.76
赖胺酸	146.18934	9.60	2.16	9.06
吡咯离胺酸	255.31
亮胺酸	131.17464	6.01	2.33	9.74
甲硫胺酸	149.20784	5.74	2.13	9.28
天冬酰胺	132.11904	5.41	2.14	8.72
脯胺酸	115.13194	6.30	1.95	10.64
谷胺酰胺	146.14594	5.65	2.17	9.13
精胺酸	174.20274	10.76	1.82	8.99
丝胺酸	105.09344	5.68	2.19	9.21
苏胺酸	119.12034	5.60	2.09	9.10
缬胺酸	117.14784	6.00	2.39	9.74
色胺酸	204.22844	5.89	2.46	9.41
酪胺酸	181.19124	5.64	2.20	9.21

支链性质

以下列表中的p𝘒ₐ值，可能与这些胺基酸在蛋白质内部时有所不同。

胺基酸	支链	疏水性	p𝘒ₐ	极性	电荷	芳香族或脂肪族	范德瓦尔斯半径
丙胺酸	-CH₃	XXX	-	-	-	-	67
半胱胺酸	-CH₂SH	XXX	8.18	-	酸性	-	86
硒半胱胺酸	-CH₂SeH	X	5.73	-	-	-
天冬胺酸	-CH₂COOH	-	3.90	X	酸性	-	91
谷胺酸	-CH₂CH₂COOH	-	4.07	X	酸性	-	109
苯丙胺酸	-CH₂C₆H₅	X	-	-	-	芳香性	135
甘胺酸	-H	X	-	-	-	-	48
组胺酸	-CH₂-C₃H₃N₂	-	6.04	X	弱碱性	芳香性	118
异亮胺酸	-CH(CH₃)CH₂CH₃	X	-	-	-	脂肪性	124
离胺酸	-(CH₂)₄NH₂	-	10.54	X	碱性	-	135
吡咯离胺酸	-C₁₂H₂₁N₃O₃
亮胺酸	-CH₂CH(CH₃)₂	X	-	-	-	脂肪性	124
甲硫胺酸	-CH₂CH₂SCH₃	X	-	-	-	-	124
天冬酰胺	-CH₂CONH₂	-	-	X	-	-	96
脯胺酸	-CH₂CH₂CH₂-	X	-	-	-	-	90
谷胺酰胺	-CH₂CH₂CONH₂	-	-	X	-	-	114
精胺酸	-(CH₂)₃NH-C(NH)NH₂	-	12.48	X	碱性	-	148
丝胺酸	-CH₂OH	-	-	X	-	-	73
苏胺酸	-CH(OH)CH₃	-	-	X	弱酸性	-	93
缬胺酸	-CH(CH₃)₂	X	-	-	-	脂肪性	105
色胺酸	-CH₂-C₈H₆N	X	-	-	-	芳香性	163
酪胺酸	-CH₂-C₆H₄OH	X	10.46	X	-	芳香性	141

基因表现与生物化学

胺基酸	短写	缩写	密码子	在蛋白质中出现频率（%）	对人类的必需性
丙胺酸	A	Ala	GCU, GCC, GCA, GCG	7.8	-
半胱胺酸	C	Cys	UGU, UGC	1.9	-
硒半胱胺酸	U	Sec	UGA		-
天冬胺酸	D	Asp	GAU, GAC	5.3	-
谷胺酸	E	Glu	GAA, GAG	6.3	-
苯丙胺酸	F	Phe	UUU, UUC	3.9	X
甘胺酸	G	Gly	GGU, GGC, GGA, GGG	7.2	-
组胺酸	H	His	CAU, CAC	2.3	-
异亮胺酸	I	Ile	AUU, AUC, AUA	5.3	X
离胺酸	K	Lys	AAA, AAG	5.9	X
吡咯离胺酸	O	Pyl	UAG
亮胺酸	L	Leu	UUA, UUG, CUU, CUC, CUA, CUG	9.1	X
甲硫胺酸	M	Met	AUG	2.3	X
天冬酰胺	N	Asn	AAU, AAC	4.3	-
脯胺酸	P	Pro	CCU, CCC, CCA, CCG	5.2	-
谷胺酰胺	Q	Gln	CAA, CAG	4.2	-
精胺酸	R	Arg	CGU, CGC, CGA, CGG, AGA, AGG	5.1	-
丝胺酸	S	Ser	UCU, UCC, UCA, UCG, AGU, AGC	6.8	-
苏胺酸	T	Thr	ACU, ACC, ACA, ACG	5.9	X
缬胺酸	V	Val	GUU, GUC, GUA, GUG	6.6	X
色胺酸	W	Trp	UGG	1.4	X
酪胺酸	Y	Tyr	UAU, UAC	3.2	-
终止编码	-	Term	UAA, UAG, UGA	-	-

必需胺基酸

人体能消化吸收以及利用的胺基酸只有20种。其中有8种胺基酸（婴儿为9种）是成人体内不能合成或合成速度不能满足机体的需要，必须从膳食补充的胺基酸称为必需胺基酸（EAA），即亮胺酸、异亮胺酸、缬胺酸、甲硫胺酸、苯丙胺酸、色胺酸、苏胺酸、赖胺酸，组胺酸为小儿生长发育期间的必需胺基酸，胱胺酸、酪胺酸、牛磺酸为早产儿所必需。其他14种非必需胺基酸可以用葡萄糖或是别的矿物质来源制造。

肉类中的蛋白质是完全蛋白质，可以提供人体所需的全部胺基酸种类，瘦猪肉的蛋白质含量约为10%至17%，肥猪肉则只有2.2%；瘦牛肉为20%左右，肥牛肉为15.1%；瘦羊肉17.3%，肥羊肉9.3%；兔肉21.2%；鸡肉23.3%；鸭肉16.5%；鹅肉10.8%。肉类的蛋白质经过烹调，有一部分会散在肉汤中，也有一部分水解成胺基酸，溶于肉汤里，故烹调好的肉汤味道鲜美而富于营养。

氨基酸的分解代谢

在人体中氨基酸中的氮元素以尿素循环的方式变成尿素随尿液或汗液排出体外，而在其他动物中可以铵根、尿素或尿酸形式排除体外，或以酰胺的形式储存。某些氨基酸可以通过特殊代谢途径转变成其他含氮物质如嘌呤、嘧啶、卟啉、某些激素、色素、生物碱等。氨基酸的分解代谢主要在肝脏中进行。主要方式有氧化脱氨基、联合脱氨基等，以联合脱氨基为主。联合脱氨基的作用机理是在相应转氨酶作用下生成谷氨酸，再由谷氨酸脱氢酶催化氧化。α-氨基酸脱氨生成的α-酮酸可以再合成氨基酸或转变为糖类和脂质，亦可经转化后进入三羧酸循环氧化供能。能转变为糖的称生糖氨基酸；能转变为酮体的称生酮氨基酸；两者兼可的称生糖生酮氨基酸。标准氨基酸中，亮氨酸和赖氨酸为生酮氨基酸，色氨酸、异亮氨酸、苏氨酸、苯丙氨酸、酪氨酸为生糖生酮氨基酸，其余为生糖氨基酸。

次要编码胺基酸

通常的中止密码子UGA（硒半胱氨酸）和UAG（吡咯赖氨酸）编码的胺基酸，出现在少数蛋白质中。

缩写	缩写	全名	中文译名	结构	支链	分子量	等电点	解离常数（羧基）	解离常数（胺基）	pKr(R)	其他
U	Sec	Selenocysteine	硒半胱胺酸		亲水性
O	Pyl	Pyrrolysine	吡咯离胺酸		碱性

其它胺基酸

参考文献

引用

^ Vickery HB, Schmidt CL. The history of the discovery of the amino acids. Chem. Rev. 1931, 9 (2): 169–318. doi:10.1021/cr60033a001.
^ Hansen S. Die Entdeckung der proteinogenen Aminosäuren von 1805 in Paris bis 1935 in Illinois (PDF). Berlin. May 2015. （原始内容 (PDF)存档于1 December 2017）（德语）.
^ Simoni RD, Hill RL, Vaughan M. The discovery of the amino acid threonine: the work of William C. Rose [classical article]. The Journal of Biological Chemistry. September 2002, 277 (37): E25 [4 July 2015]. PMID 12218068. doi:10.1016/S0021-9258(20)74369-3 . （原始内容存档于10 June 2019）.
^ McCoy RH, Meyer CE, Rose WC. Feeding Experiments with Mixtures of Highly Purified Amino Acids. VIII. Isolation and Identification of a New Essential Amino Acid. Journal of Biological Chemistry. 1935, 112: 283–302. doi:10.1016/S0021-9258(18)74986-7 .

来源

人民教育出版社普通高中课程标准实验教科书

国立台湾大学庄荣辉 生物化学基础 胺基酸（页面存档备份，存于互联网档案馆）
国家教育研究院, "台湾翻译专业发展与资讯科技",元照出版.

延伸阅读

Tymoczko, John L. Protein Composition and Structure. Biochemistry. New York: W. H. Freeman and company. 2012: 28–31. ISBN 9781429229364.
Doolittle RF. Redundancies in protein sequences. Fasman GD (编). Predictions of Protein Structure and the Principles of Protein Conformation. New York: Plenum Press. 1989: 599–623. ISBN 978-0-306-43131-9. LCCN 89008555.
Nelson, David L.; Cox, Michael M. Lehninger Principles of Biochemistry 3rd. Worth Publishers. 2000. ISBN 978-1-57259-153-0. LCCN 99049137.
Meierhenrich, Uwe. Amino acids and the asymmetry of life (PDF). Berlin: Springer Verlag. 2008. ISBN 978-3-540-76885-2. LCCN 2008930865. （原始内容 (PDF)存档于12 January 2012）.

参阅

外部链接

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[1] Vickery HB, Schmidt CL. The history of the discovery of the amino acids. Chem. Rev. 1931, 9 (2): 169–318. doi:10.1021/cr60033a001.

[2] Hansen S. Die Entdeckung der proteinogenen Aminosäuren von 1805 in Paris bis 1935 in Illinois (PDF). Berlin. May 2015. （原始内容 (PDF)存档于1 December 2017）（德语）.

[3] Simoni RD, Hill RL, Vaughan M. The discovery of the amino acid threonine: the work of William C. Rose [classical article]. The Journal of Biological Chemistry. September 2002, 277 (37): E25 [4 July 2015]. PMID 12218068. doi:10.1016/S0021-9258(20)74369-3 . （原始内容存档于10 June 2019）.

[4] McCoy RH, Meyer CE, Rose WC. Feeding Experiments with Mixtures of Highly Purified Amino Acids. VIII. Isolation and Identification of a New Essential Amino Acid. Journal of Biological Chemistry. 1935, 112: 283–302. doi:10.1016/S0021-9258(18)74986-7 .

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